1. 26.
    0
    bir enzimin yapısının içinde yer alan protein kalıntılarının oluşturduğu ağlar, hareketleri ile katalize katkıda bulunabilirler.[35][36][37][38] protein hareketleri pekçok enzim için çok önemlidir, ama küçük ve hızlı titreşimlerin mi, büyük ve yavaş hareketlerin mi daha önemli olduğu tepkimenin tipine bağlıdır. ancak, bu haketler substrat ve ürülerin bağlanma ve salınmaları için önemli olsalar da, protein hareketlerinin enzimatik tepkimelerdeki kimyasal adımları hızlandırdığı belli değildir.[39] bu bulgular alosterik etkilerin anlaşılmasında ve yeni ilaçların keşfinde önemli uzantıları vardır.
    alosterik modülasyon [değiştir]
    alosterik enzimler, effektörlerine bağlanmaya cevaben yapılarını değiştirirler. eğer effektör molekül doğrudan enzimdeki bağlanma yerlerinden birine bağlanırak katalitik aktiviteye etki ederse modülasyon doğrudan olur, allosterik enzimle etkileşen başka protein veya protein alt birimlerine bağlanıyorsa modülasyon dolayı olur.
    kofaktörler ve koenzimler [değiştir]

    ana maddeler: kofaktör ve koenzim
    kofaktörler [değiştir]
    bazı enzimler etkinliklerini göstermek için ek bir bileşiğe gerek duymazlar bunlara basit enzim denir. ancak bileşik enzim denen bazıları aktiviteleri için, kofaktör denen, protein olmayan moleküllere gerek duyarlar.[40] kofaktörler inorganik (örneğin metal iyonları ve demir-kükürt kümeleri veya organik bileşikler (örneğin, flavin ve hem). organik kofaktörler ya prostetik gruptur, bunlar enzime sıkıca bağlıdır, ya da koenzimdir, bunlar tepkime sırasında enzimin aktif merkezinden salınırlar. koenzimler arasında nadh, nadph, ve atp sayılabilir. bu moleküller enzimler arasında kimyasal gruplar taşımaya yararlar.[41]
    ···
   tümünü göster